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檢測認證人脈交流通訊錄

SPR分子互作的實驗方法

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    • 　　蛋白質(zhì)相互作用在細胞內(nèi)外的各種生物過程中起著至關(guān)重要的作用，如信號傳導、代謝調(diào)控和免疫反應(yīng)等。研究這些相互作用對于理解生命科學的基本機制以及開發(fā)新藥具有重要意義。SPR分子互作儀由于其高靈敏度、無需標記和實時監(jiān)測等優(yōu)點，成為研究蛋白質(zhì)相互作用的工具之一。 　　SPR技術(shù)基于光學原理，通過檢測金屬表面等離子體共振條件的變化來監(jiān)測分子相互作用。當一束偏振光照射到薄金膜（通常是金或銀）上時，在特定角度會產(chǎn)生表面等離子共振，此時金膜表面的電子云與入射光發(fā)生共振，導致反射光強度急劇下降。 　　如果在金膜表面固定了某種分子，當另一種分子在流動相中通過并與其結(jié)合時，會引起局部折射率的變化，從而改變共振條件，通過檢測共振角的變化即可實時監(jiān)測分子的相互作用過程。 　　實驗方法 　　SPR實驗一般包括以下幾個步驟： 　　1.表面準備：在金膜表面固定待研究的蛋白質(zhì)（稱為配體），常用的固定方法包括共價結(jié)合、生物素-親和素結(jié)合和疏水吸附等。 　　2.樣品注入：將含有待測分子的溶液（稱為分析物）注入流動池，通過流體系統(tǒng)使其與固定在表面的配體接觸。 　　3.數(shù)據(jù)采集：實時記錄共振角的變化，生成代表分子相互作用的響應(yīng)曲線（sensorgram）。 　　4.數(shù)據(jù)分析：通過分析響應(yīng)曲線，計算出結(jié)合動力學參數(shù)（如結(jié)合速率常數(shù)k_on、解離速率常數(shù)k_off）和親和力常數(shù)（K_D）。 　　SPR分子互作如有需要歡迎訪問以下網(wǎng)址與我們?nèi)〉寐?lián)系 　　http://www.aichrom.cn/Products-38134934.html 　　https://www.chem17.com/st576261/product_38134934.html

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